Аминокислоты с разветвленной цепью: почему вы должны включить их в свою фитнес-программу! Аминокислоты последовательность Разветвленные аминокислоты

Виктор Трибунский

Аминокислоты являются строительными блоками мышечного протеина. Между тем, получение адекватного количества аминокислот представляет собой тяжелую задачу для тренирующихся, поскольку тренировки сжигают их очень быстро. А если интенсивно тренирующийся атлет не получит необходимых аминокислот, то это может замедлить или полностью остановить всякий тренировочный прогресс.

Потреблять аминокислоты лучше всего в свободной форме или в форме разветвленных цепочек. Такие аминокислоты не требуют переваривания и сразу же всасывают в кровоток, после чего поступают к мышечным клеткам. Кроме того, аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) удовлетворяют потребность организма в азоте, - 70 процентов от суточной нормы.

Различия между незаменимыми и заменимыми аминокислотами

Человеческий организм не умеет синтезировать незаменимые аминокислоты. В связи с этим их необходимо получать вместе с полноценными протеиновыми или неполноценными овощными продуктами. Существует девять незаменимых аминокислот: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин и валин. Заменимые аминокислоты могут синтезироваться самим организмом из витаминов и других аминокислот.

Между тем, термин «заменимые аминокислоты» не означает, что они необязательны. Они важны для нормального метаболизма, а некоторые из них, такие как глютамин, крайне необходимы при заболеваниях или травмах. На сегодняшний день насчитывается 12 заменимых аминокислот: аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, цистеин, цистин, глютаминовая кислота, глютамин, глицин, гидроксипролин, пролин, серин и тирозин.

Незаменимые аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) крайне важны для атлетов, поскольку они метаболизируются не в печени, а в мышцах. Это работает следующим образом: как только протеин расщепляется на индивидуальные аминокислоты в результате переваривания, эти самые аминокислоты используются либо для построения новых протеинов, либо сжигаются в качестве топлива ради производства энергии.

На сегодняшний день известна 21 аминокислота, которые делятся на две группы:

Незаменимые

Гистидин
Изолейцин
Лейцин
Лизин
Метионин
Фенилаланин
Триптофан
Треонин
Валин

Заменимые

Аланин
Аргинин
Аспарагиновая кислота
Цистеин
Цистин
Глютаминовая кислота
Глютамин
Глицин
Гидроксипролин
Пролин
Серин
Тирозин

Аминокислоты с разветвленной цепью и бодибилдинг

Бодибилдеры стараются избегать уменьшения мышечных размеров и силы в результате замедления синтеза мышечного протеина и его разрушения. Безусловно, адекватный уровень BCAA не превратит вас в сверхчеловека (хотя высокие целевые дозы могут приблизить вас к этому), однако, он позволит вам избежать некоторых негативных эффектов дефицита BCAA, включая замедленное восстановление и тренировочную стагнацию.

Если вы уже обладаете адекватным уровнем в результате правильного питания, то действительно заметите положительные эффекты. Однако помимо потребления адекватного количества протеина, вам необходимо получать адекватный объем качественных калорий, а также хорошо отдыхать. Потребляя соответствующее количество калорий и углеводов, вы сбережете ценные аминокислоты с разветвленной цепью.

Чем больше гликогена в мышцах, тем вероятнее, что пул BCAA будет использован для мышечного роста в отличие от окисления для получения энергии. Кроме того, способствовать использованию этих аминокислот в построении мышц будет также хороший отдых и восстановление. Соблюдение даже этих моментов поможет вам повысить тренировочные результаты, хотя мы еще даже не успели обсудить настоящие положительные эффекты аминокислот с разветвленной цепью!

Положительные эффекты аминокислот с разветвленной цепью

Теперь перейдем к самому главному. Что дает нам потребление пищевых добавок BCAA? Исследования показывают, что прием BCAA может дать вам довольно серьезные положительные эффекты, включая следующие:

Ускоренное восстановление. Вероятно самый ценный положительный эффект для интенсивно тренирующихся атлетов - это ускорение метаболического восстановления в результате приема аминокислот с разветвленной цепью. Большинство атлетов ощущают значительное ослабление послетренировочной мышечной болезненности вскоре после того, как начинают использовать пищевые добавки BCAA.

Даже если не учитывать других преимуществ потребления , данный эффект ускорения восстановления вызванных тренировками мышечных повреждений (не забывайте, что мышцы растут только тогда когда они получают микроповреждения) означает ускоренный рост мышц и увеличение силы. Благодаря ускоренному восстановлению вы можете тренироваться интенсивнее и чаще, что в свою очередь поможет реализовать поставленные цели намного быстрее.

Выносливость. BCAA могут служить донором азота в образовании L-аланина, который обеспечивает организм глюкозой после истощения запасов гликогена. Скорее всего, мысль об экономии гликогена вызывает у вас ассоциацию с высокоуглеводными диетами, однако, аминокислоты с разветвленной цепью и в этом доказали свою ценность.

В ходе четырехнедельного эксперимента японские ученые обеспечивали тренировавшихся до мышечного истощения крыс добавкой аминокислот с разветвленной цепью или плацебо. В итоге группа BCAA показала сохранение запасов гликогена в печени и скелетных мышцах во время тренировок. Это означает, что подопытные животные могли тренироваться с повышенной интенсивностью более длительный период времени. Таким образом, потребление аминокислот с разветвленной цепью позволит вам поддерживать тренировочную интенсивность и выносливость, даже если обычное питание не обеспечивает высокого уровня энергии. Этот эффект должен заинтересовать всех тех, кто когда-либо сидел на низкоуглеводной или низкокалорийной диете в течение длительного времени!

Стимуляция синтеза протеина. Оказывается, что BCAA могут самостоятельно стимулировать синтез мышечного протеина. Другими словами, эти аминокислоты способны вызывать мышечный рост даже в отсутствии тренировок с отягощениями! Исследования показывают, что прием аминокислот с разветвленной цепью повышает уровни таких гормонов, как тестостерон, гормон роста и инсулин. А это, между прочим, сильные анаболические гормоны.

Кроме того, исследования также показывают, что в условиях сильного стресса, например, при выполнении подъемов в гору в течение 21 дня, потребление BCAA (10 грамм в день) показало увеличение мышечной массы, в тот время как испытуемые, получавшие плацебо, не показали никаких изменений. Важный момент заключается в том, что люди, получавшие аминокислоты с разветвленой цепью, сумели нарастить мышечную массу в экстремальных условиях без анаболического стимула, такого как тренинг с отягощениями.

Стимуляция сжигания жира. Потребление BCAA активирует механизмы сжигания висцерального жира. Расположенный глубоко в абдоминальной области под подкожным жиром, висцеральный жир поддается сжиганию в результате ограничивающих калораж диет с очень большим трудом. В ходе одного исследования 25 участвующих в соревнованиях борцов были поделены на три диетарные группы: диета с высоким содержанием аминокислот с разветвленной цепью, диета с низким содержанием аминокислот с разветвленной цепью и контрольная диета. Испытуемые соблюдали свои диеты в течение 19 дней.

Результаты показали, что группа высокого потребления BCAA потеряла жира больше всех - 17,3 процента в среднем. Большая часть потерянного жира была как раз в абдоминальной области. Таким образом, BCAA способствуют развитию точеного пресса.

В ходе еще одного исследования ученые разделили испытуемых-альпинистов на две группы: группу аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) и контрольную группу. По результатам эксперимента обе группы показали снижение веса, однако, группа BCAA сумела набрать мышечную массу и одновременно сжечь подкожный жир, в то время как другая потеряла мышцы.

Одна из теорий о том, каким же образом BCAA обеспечивают свои эффекты сжигания жира и построения мышц, заключается в следующем. Во время выполнения тренировки организм обнаруживает высокий уровень BCAA в крови, а это в свою очередь является признаком чрезмерного разрушения мышц. В связи с этим он останавливает мышечное разрушение и начинает использовать в качестве топлива преимущественно подкожный жир.

В то же время дополнительный объем аминокислот с разветвленной цепью в крови стимулирует инсулин, в результате чего BCAA транспортируются прямо к мышцам. Таким образом, человек сжигает подкожный жир и одновременно наращивает мышечную массу. И если чутье нас не обманывает, то для того, чтобы максимизировать жиросжигающий эффект аминокислот с разветвленной цепью, вам необходимо ограничить потребление углеводов за два часа до тренировочной сессии.

Улучшение иммунной функции. Тренироваться нелегко, если вы заболели, не говоря уже о мышечном росте. Более того, еще сложнее вернуться к тренировкам после простуды, не потеряв при этом силу и размеры. Когда вы тренируетесь с высокой интенсивностью или высоким объемом, то рискуете ослабить иммунитет и просто-напросто заболеть. Однако потребляя аминокислоты с разветвленной цепью, вы можете обратить потерю глютамина, который является важным соединением для иммунной системы. Кроме того, BCAA способствуют профилактике катаболизма, что в свою очередь способствует ускорению восстановления и ослабляет негативные эффекты тренировок на организм.

Антикатаболические эффекты. По всей видимости, аминокислоты с разветвленной цепью проводят большую часть своих анаболических эффектов через антикатаболическую активность. В двух словах, они подавляют использование мышечного протеина в качестве топлива и тем самым предотвращают его разрушение. Отчасти это происходит в результате того, что они жертвуют собою в качестве топлива.

Между тем, в результате ослабления разрушений мышечного протеина во время тренировок ускоряется синтез протеина, и вы получаете больше мышечной массы! В ходе одного исследования с участием людей, страдающих ожирением, которые соблюдали ограничивающую диету, потребление аминокислот с разветвленой цепью подняло анаболизм и экономию азота, в результате чего испытуемые сжигали больше подкожного жира вместо сухой мышечной массы, сохраняя тем самым мышечный протеин.

Источники аминокислот с разветвленной цепью

Молочные продукты и красное мясо содержат большое количество BCAA, хотя они имеются во всех содержащих протеин продуктах. Пищевые добавки сывороточного и яичного протеина являются альтернативным источником BCAA. Кроме того, следует отметить, что пищевые добавки BCAA обеспечивают вас аминокислотами лейцин, изолейцин и валин.

Необходимый объем аминокислот с разветвленной цепью

Большинство диет обеспечивают адекватный объем BCAA для большинства людей, который составляет примерно 55-145 миллиграмм на килограмм веса тела. Интенсивно тренирующиеся атлеты часто принимают пять грамм лейцина, четыре грамма валина и два грамма изолейцина в день для, того чтобы предотвратить потерю мышц и ускорить их рост.

Узнайте больше о пользе аминокислот:

Объединение аминокислот через пептидные связи создает линейную полипептидную цепь, которая называется первичной структурой белка

Учитывая, что в синтезе белков принимает участие 20 аминокислот и средний белок содержит 500 аминокислотных остатков, то можно говорить о невообразимом количестве потенциально возможных белков. В организме человека обнаружено около 100 тысяч различных белков.

К примеру, 2 аминокислоты (аланин и серин) образуют 2 пептида Ала-Сер и Сер-Ала; 3 аминокислоты дадут уже 6 вариантов трипептида; 20 аминокислот – 1018 различных пептидов длиной всего 20 аминокислот (при условии, что каждая аминокислота используется только один раз).

Самый большой из известных в настоящее время белков - титин - является компонентом саркомеров миоцита, молекулярная масса его различных изоформ находится в интервале от 3000 до 3700 кДа. Титин камбаловидной мышцы человека состоит из 38138 аминокислот.

Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала)
(пептидные связи выделены желтым фоном, аминокислоты - рамкой)

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. Такое явление называется полиморфизм белков.

Для многих белков обнаруживается ярко выраженный консерватизм структуры. Например, гормон инсулин у человека отличается от бычьего только на три аминокислоты, от свиного – на одну аминокислоту (аланин вместо треонина).

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной , третичной и четвертичной структур.

Генотипическая гетерогенность

В результате того, что каждый ген у человека имеется в двух копиях (аллелях) и может подвергаться мутациям (замена, делеция, вставка) и рекомбинациям, серьезно не затрагивающим функцию кодируемого белка, то возникает полиморфизм генов и, соответственно, полиморфизм белков. Возникают целые семейства родственных белков, обладающих схожими, но неодинаковыми свойствами и функцией.

Например, существует около 300 разных типов гемоглобина , часть из них является необходимой на разных этапах онтогенеза: например, HbP – эмбриональный, образуется в первый месяц развития, HbF – фетальный, необходим на более поздних сроках развития плода, HbA и HbA2 – гемоглобин взрослых. Разнообразие обеспечивается полиморфизмом глобиновых цепей: в гемоглобине P присутствуют 2ξ и 2ε цепи, в HbF – 2α- и 2γ- цепи, в HbА – 2α- и 2β-цепи, в HbА2 – 2α- и 2δ-цепи.

При серповидноклеточной анемии в шестом положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутаминовой кислоты на валин. Это приводит к синтезу гемоглобина S (HbS) – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует тяжи. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении через капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к снижению оксигенации тканей и их некрозу.

Группы крови АВ0 зависят от строения особого углевода на мембране эритроцитов. Различия в строении углевода обусловлены разной специфичностью и активностью фермента гликозил-трансферазы , способного модифицировать исходный олигосахарид. Фермент имеет три варианта и осуществляет присоединение к олигосахариду мембран эритроцитов либо N-ацетилгалактозы, либо галактозы, либо фермент не присоединяет дополнительные сахаридные группы (группа 0).
В результате лица с группой крови А0 на эритроците имеют олигосахарид с присоединенным к нему N-ацетилгалактозамином, с группой крови В0 – олигосахарид с галактозой, 00 – имеют только "чистый" олигосахарид, с группой крови АВ – олигосахарид и с N-ацетилгалактозамином, и с галактозой.

Проработав эти темы, Вы должны уметь:

1. Охарактеризовать приведенные ниже понятия и объяснить соотношения между ними:
   • полимер, мономер;
   • углевод, моносахарид, дисахарид, полисахарид;
   • липид, жирная кислота, глицерин;
   • аминокислота, пептидная связь, белок;
   • катализатор, фермент, активный центр;
   • нуклеиновая кислота, нуклеотид.
2. Перечислить 5-6 причин, которые делают воду столь важным компонентом живых систем.
3. Назвать четыре главных класса органических соединений содержащихся в живых организмах; охарактеризовать роль каждого из них.
4. Объяснить, почему контролируемые ферментами реакции зависят от температур, рН и присутствием коферментов.
5. Рассказать о роли АТФ в энергетическом хозяйстве клетки.
6. Назвать исходные вещества, основные этапы и конечные продукты реакций, вызываемых светом и реакции фиксации углерода.
7. Дать краткое описание общей схемы клеточного дыхания, из которого было бы ясно, какое место занимают реакции гликолиза, цикла Г.Кребса (цикла лимонной кислоты) и цепь переноса электронов.
8. Сравнить дыхание и брожение.
9. Описать строение молекулы ДНК и объяснить почему число остатков аденина равно числу остатков тимина, а число остатков гуанина равно числу остатков цитозина.
10. Составить краткую схему синтеза РНК на ДНК (транскрипция) у прокариот.
11. Описать свойства генетического кода и объяснить, почему он должен быть триплетным.
12. Исходя из данной цепи ДНК и таблицы кодонов определить комплементарную последовательность матричной РНК, указать кодоны транспортной РНК и аминокислотную последовательность, которая образуется в результате трансляции.
13. Перечислить этапы белкового синтеза на уровне рибосом.

Алгоритм решения задач.

Тип 1. Самокопирование ДНК.

Одна из цепочек ДНК имеет такую последовательность нуклеотидов:
АГТАЦЦГАТАЦТЦГАТТТАЦГ...
Какую последовательность нуклеотидов имеет вторая цепочка той же молекулы?

Чтобы написать последовательность нуклеотидов второй цепочки молекулы ДНК, когда известна последовательность первой цепочки, достаточно заменить тимин на аденин, аденин на тимин, гуанин- на цитозин и цитозин на гуанин. Произведя такую замену, получаем последовательность:
ТАЦТГГЦТАТГАГЦТАААТГ...

Тип 2. Кодирование белков.

Цепочка аминокислот белка рибонуклеазы имеет следующее начало: лизин-глутамин-треонин-аланин-аланин-аланин-лизин...
С какой последовательности нуклеотидов начинается ген, соответствующий этому белку?

Для этого следует воспользоваться таблицей генетического кода. Для каждой аминокислоты находим ее кодовое обозначение в виде соответствующей тройки нуклеотидов и выписываем его. Располагая эти тройки друг за другом в таком же порядке, в каком идут соответствующие им аминокислоты, получаем формулу строения участка информационной РНК. Как правило таких троек несколько, выбор делается по Вашему решению (но, берется только одна из троек). Решений соответственно может быть несколько.
АААЦАААЦУГЦГГЦУГЦГААГ

С какой последовательности аминокислот начинается белок, если он закодирован такой последовательностью нуклеотидов:
АЦГЦЦЦАТГГЦЦГГТ...

По принципу комплементарности находим строение участка информационной РНК, образующейся на данном отрезке молекулы ДНК:
УГЦГГГУАЦЦГГЦЦА...

Затем обращаемся к таблице генетического кода и для каждой тройки нуклеотидов, начиная с первой, находим и выписываем соответствующую ей аминокислоту:
Цистеин-глицин-тирозин-аргинин-пролин-...

Иванова Т.В., Калинова Г.С., Мягкова А.Н. "Общая биология". Москва, "Просвещение", 2000

• Тема 4. "Химический состав клетки." §2-§7 стр. 7-21
• Тема 5. "Фотосинтез." §16-17 стр. 44-48
• Тема 6. "Клеточное дыхание." §12-13 стр. 34-38
• Тема 7. "Генетическая информация." §14-15 стр. 39-44

Давайте посмотрим фактам в лицо — многие из нас ежедневно посещают тренажёрный зал не только ради душевного равновесия и интеллектуальной разгрузки, но и потому, что мы хотим выглядеть более привлекательно перед зеркалом. И не важно, является ли вашей целью гармония движений (баланс, предотвращение падений), большие бицепсы или рельефное тело, настало время добавить к вашему арсеналу.

Что такое аминокислоты с разветвлённой цепью (BCAA)?

Аминокислоты с разветвлённой цепью включают , изолейцин и валин. Они называются аминокислотами с разветвлённой цепью, так как имеют боковые цепи, «ответвляющиеся» от основной. BCAA представляют собой три из восьми незаменимых аминокислот — это значит, что мы должны получать их с пищей, так как организм не способен синтезировать эти соединения самостоятельно.

Аминокислоты представляют собой небольшие блоки, из которых строится белок. Различные аминокислоты связываются между собой в разных последовательностях, формируя разнообразные белки. Кроме того, что они служат строительными блоками белков, аминокислоты образуют коферменты (коферменты очень важны для функционирования ферментов; ферменты являются катализаторами биохимических реакций в нашем организме) и служат предшественниками молекул, синтезируемых в нашем теле.

Каждая аминокислота в разных количествах присутствует в разнообразных продуктах:

• Лейцин — , соя, молоко и сыр.
• Изолейцин — мясо, птица, рыба, свинина, сывороточный протеин, казеин, яйца, соя, творог, молоко и .
• Валин — сывороточный белок, казеин, яичный белок, протеин сои, молоко, сыр, сыворотка и творог.

Аминокислоты с разветвлённой цепью и рост мышечной ткани

Аминокислоты с разветвлённой цепью могут предотвращать повреждения мышц

Аминокислоты с разветвлённой цепью необходимы для предотвращения катаболизма в период восстановления после упражнений. После сессии упражнений с отягощением процессы синтеза белка в мышцах, а также их микроповреждения усиливаются, однако, в действительности, разрушения преобладают над синтезом! Именно в этот момент на сцену вступают аминокислоты с разветвлённой цепью. Они могут влиять на катаболические эффекты, связанные с выполнением силовых упражнений.

Аминокислоты с разветвлённой цепью могут влиять на боль в мышцах

Несколько исследований предполагают, что аминокислоты с разветвлённой цепью способствуют более позднему возникновению боли в мышцах и образованию маркёров разрушения мышечной ткани, связанных с интенсивной физической нагрузкой (упражнения с отягощением и упражнения на выносливость). Менее выраженное разрушение мышц и мышечные боли означают более быструю регенерацию, а чем быстрее вы восстанавливаетесь, тем скорее возвращаетесь в спортзал и возобновляете тренировки.

Лейцин и рост мышечной ткани

Потенциально лейцин играет критическую роль в синтезе протеина; процесс разрушения мышц после тренировки превосходит процессы регенерации до тех пор, пока в организм не поступит лейцин или .

Аминокислоты с разветвлённой цепью влияют на то, каким образом вы сжигаете жировую ткань

Аминокислоты с разветвлённой цепью или, возможно, лейцин сам по себе могут быть полезны с точки зрения избавления от лишнего веса, особенно во время соблюдения диеты. Учёные предполагают, что BCAA участвуют в регуляции чувства насыщения, уровня лептина (гормона жировой ткани, который посылает сигнал в мозг о том, что вы насытились), жировой ткани и веса тела.

В одном интересном исследовании с участием лучших борцов, находящихся на низкокалорийной диете, приём BCAA помогал участникам избавляться от большего количества жировой ткани, абдоминального жира и веса.

Когда и сколько?

Препараты с BCAA

В настоящее время трудно сказать, какой должна быть точная доза BCAA на килограмм массы тела, чтобы влиять на рост мышц и предотвращать их повреждение. Однако мы советуем смешивать 3-12 г вещества со спортивными напитками за один час до упражнений и попивать такой напиток маленькими глотками во время выполнения упражнения, которое длится более 1 часа. Женщины-спортсменки с небольшой массой тела могут принимать примерно 3-5 г BCAA, в то время как более грузным атлетам может понадобиться большая доза. Только те спортсмены, которые участвуют в очень длинных сессиях упражнений на выносливость (велосипедные гонки длительностью несколько часов, длинные восхождения и т.д.) могут рассмотреть вариант приёма 12 г данного вещества.

Зачем смешивать BCAA со спортивным напитком? Сахар в напитке поднимет уровень инсулина, анаболического гормона, и даст вам энергию и «топливо», необходимые для тренировки.

• Ешьте! Вы должны потреблять достаточное количество калорий и белка, чтобы стимулировать мышечный рост. Поскольку уровень протеина колеблется в течение дня, лучше всего принимать пищу маленькими порциями на протяжении всего дня так, чтобы каждая из них содержала, по крайней мере, 20 г белка.
• Составьте график тренировок. Они должны быть специально разработаны, чтобы принести именно те результаты, о которых вы мечтаете. И они должны периодически меняться, чтобы рост мышечной массы продолжался, так как ваше тело адаптируется к привычным занятиям.
• Поднимайте веса для укрепления мышечной силы и их гипертрофии (в зависимости от вашей цели). Да, это две разные цели. Подъём весов для увеличения силы мышц не обязательно увеличивает мышцу в объёме, но улучшит нервно-мышечную адаптацию, давая большую силу. Подъём весов с целью гипертрофии увеличит размер мышц.

Если ваша цель — стать больше или сильнее (и практически всем от 18 до 80+ должно хотеться иметь крепкие мышцы, как для функциональной силы, так и для здоровья костей), то в этом случае вы должны подумать о включении BCAA в ваш арсенал добавок. Аминокислоты с разветвлённой цепью могут влиять на разрушение мышц, восстановление и повреждение мышечной ткани. Кроме того, последние научные исследования по-прежнему сфокусированы на ключевой роли лейцина в синтезе белка мышц. Если вы строите красивое тело, вам поможет BCAA.

Аминокислоты - (аминокарбоновые кислоты; амк) — органические соединения , в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы (аминогруппы). Т.е. а минокислоты могут рассматриваться , как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

• Карбоксильная группа (карбоксил) -СООН — функциональная одновалентная группа, входящая в состав карбоновых кислот и определяющая их кислотные свойства.
• Аминогруппа — функциональная химическая одновалентная группа -NH 2 , органический радикал, содержащий один атом азота и два атома водорода.

Известно более 200 природных аминокислот , которые можно классифицировать по-разному. Структурная классификация исходит из положения функциональных групп на альфа-, бета-, гамма- или дельта- положении аминокислоты.

Кроме этой классификации, существуют еще и другие, например, классификация по полярности, рН уровню, а также типу группы боковой цепи (алифатические, ациклические, ароматические аминокислоты, аминокислоты, содержащие гидроксил или серу, и т.д.).

В виде белков аминокислоты являются вторым (после воды) компонентом мышц, клеток и других тканей человеческого организма. Аминокислоты играют решающую роль в таких процессах, как транспорт нейротрансмиттеров и биосинтезе.

Общая структура аминокислот

Аминокислоты - биологически важные органические соединения, состоящие из аминогруппы (-NH 2) и карбоновой кислоты (-СООН), и имеющие боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты. Ключевые элементы аминокислот - углерод, водород, кислород и азот. Прочие элементы находятся в боковой цепи определенных аминокислот.

Рис. 1 - Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты — аминогруппа NH 2 , карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре).

В структуре аминокислот боковая цепь, специфичная для каждой аминокислоты, обозначается буквой R. Атом углерода, находящийся рядом с карбоксильной группой, называется альфа-углерод, и аминокислоты, боковая цепь которых связана с этим атомом, называются альфа-аминокислотами. Они представляют собой наиболее распространенную в природе форму аминокислот.

У альфа-аминокислот, за исключением глицина , альфа-углерод является хиральным атомом углерода. У аминокислот, углеродные цепи которых присоединяются к альфа-углероду (как, например, Лизин (L-лизин)), углероды обозначаются как альфа, бета, гамма, дельта, и так далее. У некоторых аминокислот аминогруппа прикреплена к бета или гамма-углероду, и поэтому они называются бета- или гамма- аминокислоты.

По свойствам боковых цепей аминокислоты подразделяются на четыре группы. Боковая цепь может делать аминокислоту слабой кислотой, слабым основанием, или эмульсоидом (если боковая цепь является полярной), или гидрофобным, плохо впитывающим воду, веществом (если боковая цепь неполярна).

Термин «аминокислота с разветвленной цепью» относится к аминокислотам, имеющим алифатические нелинейные боковые цепи, это Лейцин , Изолейцин и Валин .

Пролин - единственная протеиногенная аминокислота, боковая группа которой прикреплена к альфа-аминогруппе и, таким образом, также является единственной протеиногенной аминокислотой, содержащей на этом положении вторичный амин. С химической точки зрения, пролин, таким образом, является иминокислотой , поскольку в нем отсутствует первичная аминогруппа, хотя в текущей биохимической номенклатуре он все еще классифицируется как аминокислота, а также «N-алкилированная альфа-аминокислота» (Иминокислоты — карбоновые кислоты, содержащие иминогруппу (NH). Входят в состав белков, их обмен тесно связан с обменом аминокислот. По своим свойствам иминокислоты близки к аминокислотам, и в результате каталитического гидрирования иминокислоты превращаются в аминокислоты. Иминогруппа — молекулярная группа NH. Двухвалентна. Содержится во вторичных аминах и пептидах. В свободном виде двухвалентный радикал аммиака не существует).

АЛЬФА-АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты, имеющие как амин-, так и карбоксильную группу, прикрепляются к первому (альфа-) атому углерода имеют особое значение в биохимии. Они известны как 2-, альфа или альфа-аминокислоты (общая формула в большинстве случаев H 2 NCHRCOOH, где R представляет собой органический заместитель, известный как «боковая цепь»); часто термин «аминокислота» относится именно к ним.

Это 22 протеиногенных (то есть «служащих для строительства белка») аминокислоты, которые сочетаются в пептидные цепи («полипептиды»), обеспечивая построение широкого спектра белков. Они являются L-стереоизомерами («левыми» изомерами), хотя у некоторых бактерий и в некоторых антибиотиках встречаются некоторые из D-аминокислот («правых» изомеров).

Рис. 2. Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH 2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

ОПТИЧЕСКАЯ ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ

Рис. 3. Оптические изомеры аминокислоты аланина

В зависимости от положения аминогруппы относительно 2-го атома углерода выделяют α-, β-, γ- и другие аминокислоты. Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты. Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина , содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах .

Все стандартные альфа-аминокислоты, кроме глицина, могут существовать в форме одной из двух энантиомеров , называемых L или D аминокислоты, представляющих собой зеркальные отображения друг друга.

D, L -Система обозначения стереоизомеров.

По этой системе L -конфигурация приписывается стереозомеру, у которого в проекций Фишера реперная группа находится слева от вертикальной линии (от лат. "laevus" -левый). Надо помнить, что в проекции Фишера вверху располагают наиболее окисленный атом углерода (как правило, этот атом входит в состав карбоксильной СОOН или карбонильной СН=О групп.). Кроме того, в проекции Фишера все горизонтальные связи направлены в сторону наблюдателя, а вертикальные — удалены от наблюдателя. Соответственно, если реперная группа расположена в проекции Фишера справа, стереоизомер имеет D - конфигурацию (от лат. "dexter" - правый). В α-аминокислотах реперными группами служат группы NH 2.

Энантиомеры — пара стереоизомеров , представляющих собой зеркальные отражения друг друга, не совмещаемые в пространстве. Классической иллюстрацией двух энантиомеров могут служить правая и левая ладони: они имеют одинаковое строение, но различную пространственную ориентацию. Существование энантиомерных форм связано с наличием у молекулы хиральности — свойства не совмещаться в пространстве со своим зеркальным отражением. .

Энантиомеры идентичны по физическим свойствам. Они могут быть различены лишь при взаимодействии с хиральной средой, например, световым излучением. Энантиомеры одинаково ведут себя в химических реакциях с ахиральными реагентами в ахиральной среде. Однако, если реагент, катализатор либо растворитель хиральны, реакционная способность энантиомеров, как правило, различается. Большинство хиральных природных соединений (аминокислоты , моносахариды ) существует в виде 1 энантиомера. Понятие энантиомерии важно в фармацевтике , т.к. различные энантиомеры лекарств , имеют различную биологическую активность.

БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ

СТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(протеиногенные)

См. к теме: и Строение протеиногенных аминокислот

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот , кодируемых генетическим кодом (см. рис. 4). Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций.

Прим.: В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин и пирролизин. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Аминокислоты являются структурными соединениями (мономерами), из которых состоят белки. Они объединяются между собой, формируя короткие полимерные цепи, называемые пептидами длинной цепи, полипептидами или белками. Эти полимеры являются линейными и неразветвленными, каждая аминокислота в цепи присоединяется к двум соседним аминокислотам.

Рис. 5. Рибосома в процессе трансляции (синтеза белка)

Процесс построения белка называется трансляцией и включает в себя пошаговое добавление аминокислот к растущей цепи белка через рибозимы, осуществляемый рибосомой. Порядок, в котором добавляются аминокислоты, считывается в генетическом коде с помощью шаблона мРНК , который представляет собой копию РНК одного из генов организма.

Трансляция - биосинтез белка на рибосоме

Рис. 6 Стадии элонгации полипептида.

Двадцать две аминокислоты естественно включены в полипептиды и называются протеиногенными, или природными, аминокислотами. Из них 20 кодируются с помощью универсального генетического кода.

Оставшиеся 2, селеноцистеин и пирролизин , включаются в белки при помощи уникального синтетического механизма. Селеноцистеин образуется, когда транслируемый мРНК включает SECIS элемент, вызывающий кодон UGA вместо стоп-кодона. Пирролизин используется некоторыми метаногенными археями в составе ферментов, необходимых для производства метана. Он кодируется с кодоном UAG, который в других организмах обычно играет роль стоп-кодона. За кодоном UAG следует PYLIS последовательность.

Рис. 7. Полипептидная цепь - первичная структура белка.

Белки имеют 4 уровня своей структурной организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Рис. 8. Структурная организация белков

НЕСТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(Не-протеиногенные)

Помимо стандартных аминокислот существует множество других аминокислот, которые называются не-протеиногенными или нестандартными. Такие аминокислоты либо не встречаются в белках (например, L-карнитин , ГАМК ), либо не производятся непосредственно в изоляции при помощи стандартных клеточных механизмов (например, оксипролин и селенометионин).

Нестандартные аминокислоты, находящиеся в белках, образуются путем пост-трансляционной модификации, то есть модификацией после трансляции в процессе синтеза белка. Эти модификации часто необходимы для функционирования или регуляции белка; например, карбоксилирование глутамата позволяет улучшить связывание ионов кальция, а гидроксилирование пролина важно для поддержания соединительной ткани. Другой пример - формирование гипузина в фактор инициации трансляции EIF5A посредством модификации остатка лизина . Такие модификации могут также определять локализацию белка, например, добавление длинных гидрофобных групп может вызвать связывание белка с фосфолипидной мембраной.

Некоторые нестандартные аминокислоты не встречаются в белках. Это лантионин, 2-аминоизомасляная кислота, дегидроаланин и гамма-аминомасляная кислота. Нестандартные аминокислоты часто встречаются в качестве промежуточных метаболических путей для стандартных аминокислот - например, орнитин и цитруллин встречаются в орнитиновом цикле как часть катаболизма кислоты.

Редкое исключение доминированию альфа-аминокислоты в биологии - бета-аминокислота Бета-аланин (3-аминопропановая кислота), которая используется для синтеза пантотеновой кислоты (витамина B5), компонента коэнзима А у растений и микроорганизмов. Ее, в частности, продуцируют пропионовокислые бактериии .

Функции аминокислот

БЕЛКОВЫЕ И НЕ БЕЛКОВЫЕ ФУНКЦИИ

Многие протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты также играют важную, не связанную с образованием белка, роль в организме. Например, в головном мозге человека глутамат (стандартная глутаминовая кислота) и гамма-аминомасляная кислота (ГАМК , нестандартная гамма-аминокислота), являются основными возбуждающими и тормозящими нейромедиаторами. Гидроксипролин (основной компонент соединительной ткани коллагена) синтезируют из п ролина ; стандартная аминокислота глицин используется для синтеза порфиринов , используемых в эритроцитах. Нестандартный карнитин используется для транспорта липидов.

Из-за своей биологической значимости аминокислоты играют важную роль в питании и обычно используются в пищевых добавках, удобрениях и пищевых технологиях. В промышленности аминокислоты используются при производстве лекарств, биоразлагаемого пластика и хиральных катализаторов.

1. Аминокислоты, белки и питание

О биологической роли и последствиях дефицита аминокислот в организме человека см. информацию в таблицах незаменимых и заменимых аминокислот.

При введении в организм человека с пищей, 20 стандартных аминокислот либо используются для синтеза белков и других биомолекул, либо окисляются в мочевину и углекислый газ в качестве источника энергии. Окисление начинается с удаления аминогруппы через трансаминазу, а затем аминогруппа включается в цикл мочевины. Другой продукт трансамидирования - кетокислота, которая входит в цикл лимонной кислоты. Глюкогенные аминокислоты также могут быть преобразованы в глюкозу посредством глюконеогенеза.

Из 20 стандартных аминокислот , 8 (валин , изолейцин , лейцин , лизин , метионин , треонин , триптофан и фенилаланин ) называют незаменимыми потому, что человеческий организм не может синтезировать их самостоятельно из других соединений в необходимых для нормального роста количествах, их можно получить только с пищей. Однако по современным представлениям Гистидин и Аргинин также являются незаменимыми аминокислотами для детей. Другие могут быть условно незаменимы для людей определенного возраста или людей, имеющих какие-либо заболевания.

Кроме того, Цистеин , Таурин , считаются полузаменимыми аминокислотами у детей (хотя таурин технически не является аминокислотой), потому что метаболические пути, которые синтезируют эти аминокислоты, у детей еще не полностью развиты. Необходимые количества аминокислот также зависят от возраста и здоровья человека, поэтому довольно сложно давать здесь общие диетические рекомендации.

БЕЛКИ

Белки́ (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества , состоящие из альфа- аминокислот , соединённых в цепочку пептидной связью . В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом , при синтезе в большинстве случаев используются 20 стандартных аминокислот .

Рис. 9. Белки не только пища... Типы белковых соединений.

Каждый живой организм состоит из белков . Различные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками. Дефицит белков в организме опасен для здоровья. Каждый белок уникален и существует для специальных целей.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Стоит подчеркнть, что современная наука о питании утверждает, что белок должен удовлетворять потребности организма в аминокислотах не только по количеству. Данные вещества должны поступать в организм человека в определенных соотношениях между собой.

Процесс синтеза белков идет в организме постоянно. Если хоть одна незаменимая аминокислота отсутствует, образование белков приостанавливается. Это может привести к самым различным серьезным нарушениям здоровья - от расстройств пищеварения до депрессии и замедления роста у детей. Разумеется, данное рассмотрение вопроса весьма упрощенное, т.к. функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК.

Также, кроме белков, из аминокислот образуется большое количество веществ небелковой природы (см. ниже), выполняющих специальные функции. К ним, напроимер, относится холин (витаминоподобное вещество, входящее в состав фосфолипидов и являющееся предшественником нейромедиатора ацетилхолина - Нейромедиаторы - это химические вещества, передающие нервный импульс с одной нервной клетки на другую. Таким образом, некоторые аминокислоты крайне необходимы для нормальной работы головного мозга).

2. Небелковые функции аминокислот

Нейромедиатор аминокислоты

Прим.: Нейромедиаторы (нейротрансмиттеры, посредники) — биологически активные химические вещества, посредством которых осуществляется передача электрохимического импульса от нервной клетки через синаптическое пространство между нейронами, а также, например, от нейронов к мышечной ткани или железистым клеткам. Для получения информации от собственных тканей и органов организм человека синтезирует особые химические вещества - нейромедиаторы. Все внутренние ткани и органы тела человека, «подчиненные» вегетативной нервной системе (ВНС), снабжены нервами (иннервированы), т. е. функциями организма управляют нервные клетки. Они как датчики собирают информацию о состоянии организма и передают ее в соответствующие центры, а от них корректирующие воздействия идут к периферии. Любое нарушение вегетативной регуляции приводит к сбоям в работе внутренних органов. Передача информации, или управление, осуществляется с помощью специальных химических веществ-посредников, которые называются медиаторами (от лат. mediator - посредник) или нейромедиаторами. По своей химической природе медиаторы относятся к различным группам: биогенным аминам, аминокислотам, нейропептидам и т. д. В настоящее время изучено более 50 соединений, относящихся к медиаторам.

В организме человека многие аминокислоты используются для синтеза других молекул, например:

• Триптофан является предшественником нейромедиатора серотонина.

• L-Тирозин и его предшественник фенилаланин являются предшественниками нейромедиаторов дофамина катехоламинов, адреналина и норадреналина.
  

• Глицин является предшественником порфиринов, таких как гем.
  

• Аргинин является предшественником оксида азота.
  

• Орнитин и S-аденозилметионин являются предшественниками полиаминов.
  

• Аспартат, Глицин и глутамин являются предшественниками нуклеотидов.
  

Тем не менее, все еще известны не все функции других многочисленных нестандартных аминокислот . Некоторые нестандартные аминокислоты используются растениями для защиты от травоядных животных. Например, канаванин является аналогом аргинина, который содержится во многих бобовых, и в особо крупных количествах в Canavalia gladiata (канавалия мечевидная). Эта аминокислота защищает растения от хищников, например насекомых, и при употреблении некоторых необработанных бобовых может вызывать заболевания у людей.

Классификация протеиногенных аминокислот

Рассмотрим классификацию на примере 20 протеиногенных α-аминокислот, необходимых для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения (см. рис. полипептидной цепи вверху страницы). Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

1. По строению бокового радикала выделяют:

• алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин) — соединения, не содержащие ароматических связей.
  
• ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан)

• серусодержащие (цистеин, метионин), содержащие атом серы S
  
• содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
• содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
• дополнительную NH 2 -группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

2. По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

3. По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

4. По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей - незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Таблица 1. Классификация аминокислот